哈爾濱商業(yè)大(da)學研究(jiu)人員在國(guo)際食(shi)品期(qi)刊《European Food Research and Technology》（IF：3.3）發(fā)表了(le)題為"Effects of high?pressure thawing on the quality and myofibrillar protein denaturation of Atlantic salmon"的研究論文(wen)。在該論(lun)文中，研究人員(yuan)利用上(shang)海騰拔Universal TA質(zhi)構儀(yi)用于(yu)測定大西(xi)洋鮭魚(yu)的硬度(du)、彈性(xing)、內聚(ju)性和(he)咀嚼性(xing)指標。

采用不合適(shi)的解凍方法可(ke)能影響食(shi)品的品(pin)質。解凍(dong)期間(jian)肌原纖維蛋白(bai)的變性直(zhi)接影響食(shi)品理化性質(zhi)的改變。該研(yan)究探究了高(gao)壓解凍(HPT)、水(shui)浸漬(zi)解凍(WIT)和空氣解(jie)凍(AT)對鮭魚品(pin)質和肌原纖維(wei)蛋白(MP)變(bian)性的影響。WIT、AT和(he)HPT-300 MPa的解凍(dong)時間(jian)分別是23.6、116.6和10.1分鐘(zhong)，HPT能夠加速解凍(dong)速率。相比傳統(tǒng)(tong)的解凍(dong)方法，HPT-100 MPa的顏色(se)變化和(he)HPT-150 MPa的水分流失(shi)分別下降(jiang)56.77%和6.77%，質地退(tui)化被削弱，保留(liu)了解凍鮭魚(yu)的品質(zhi)。在目(mu)前研究中，200和300 MPa分(fen)別是鮭魚(yu)肌球蛋白(bai)和肌動蛋白(bai)降解的壓力(li)閾。而且(qie)，HPT能夠引起(qi)鮭魚(yu)MPs穩(wěn)定性、二級(ji)結構和微觀形(xing)態(tài)的顯著改變(bian)，這影響解(jie)凍鮭魚樣(yang)品的各種物理(li)和化學性質例(li)如水分流失(shi)、顏色和質(zhi)構。特別是(shi)，在HPT-100 MPa和HPT-150 MPa下MP的(de)空間結構穩(wěn)定(ding)性能夠更好(hao)維持。相比鮭魚(yu)的傳統(tǒng)解(jie)凍，HPT是一種可(ke)供選擇的策(ce)略。

質構作為一(yi)種有價(jia)值的品質指標(biao)，影響魚的(de)感官和功能(neng)特性。在該(gai)研究(jiu)中，硬度(du)、咀嚼性、內聚(ju)性和(he)彈性被用(yong)于評估質構(gou)特性。除(chu)了HPT-50 MPa樣品(pin)，所有HPT樣(yang)品的(de)硬度(du)都高(gao)于傳統(tǒng)解凍(dong)樣品(pin)，且硬度隨(sui)著壓力增(zeng)加而增加。相比(bi)HPT組，由于肌肉軟(ruan)化和(he)斷裂，傳統(tǒng)解(jie)凍組的鮭魚樣(yang)品更松散。肌動(dong)蛋白(bai)和肌漿蛋白的(de)展開和新(xin)氫鍵網絡的形(xing)成可能有助(zhu)于高壓處理魚(yu)硬度的增加(jia)和強化其(qi)肌原(yuan)纖維結構。另(ling)外，一些蛋白水(shui)解酶可(ke)能被激活，導(dao)致低(di)壓下蛋(dan)白質發(fā)生降(jiang)解。這(zhe)些可能是(shi)高壓處理導(dao)致鮭(gui)魚硬度增(zeng)加的原因。在傳(chuan)統(tǒng)解凍組(zu)，盡管解凍后咀(ju)嚼性(xing)下降不顯(xian)著，但低于(yu)對照(zhao)組，這是(shi)因為解凍過程(cheng)中汁(zhi)液的流失，導致(zhi)可用于維(wei)持肌纖維(wei)的水更少(shao)。當壓(ya)力水平低于100 MPa，內(nei)聚性與(yu)傳統(tǒng)解凍組沒(mei)有顯著差(cha)異，當壓力水(shui)平增加到150 MPa，內聚(ju)性發(fā)(fa)生顯(xian)著下降。而且，彈(dan)性的下降是(shi)導致冷凍魚(yu)變質(zhi)的原因之一(yi)，彈性的增加有(you)助于維持魚(yu)肉的新鮮度。加(jia)壓魚(yu)肌肉彈(dan)性的增加可能(neng)歸因于加壓(ya)后氫鍵網(wang)絡的(de)形成以及蛋(dan)白質-脂質和(he)蛋白質-蛋白質(zhi)相互作用。

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Effects of high?pressure thawing on the quality and myofibrillar protein denaturation of Atlantic salmon